São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
- Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:
As Albuminas
- São as de menor peso molecular
- São encontradas nos animais e vegetais.
- São solúveis na água.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.
As Globulinas
- Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
- São encontradas nos animais e vegetais
- São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas
- Possuem peso molecular muito elevado.
- São exclusivas dos animais.
- São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.
Exemplos: colágeno, elastina e queratina.
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
1 - Estrutura Primária
- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
2 - Estrutura Secundária
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.
Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular,
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
Outras funções diversas :
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento(ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
AMINOÁCIDOS
são ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina.
Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais importantes os alfa-aminoácidos.
Fórmula geral de um alfa-aminoácido:
O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na matéria viva.
Os aminoácidos possuem caráter anfótero, ou seja, quando em solução podem funcionar como ácidos ou como bases.
Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas. Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino), um grupo carboxí1lico (-COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R) que é diferente para cada um dos 20 diferentes aminoácidos.
Cada variação no número ou na seqüência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.
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